Hledej
Zobraz:
Univerzity
Kategorie
Rozšířené vyhledávání
12 663
projektů
Reaktivní formy kyslíku a dusíku (RONS) ve zdraví a nemoci
«»
| Přípona |
Typ seminární práce |
Stažené 0 x |
| Velikost 0,2 MB |
Jazyk český |
ID projektu 2179 |
| Poslední úprava 16.10.2013 |
Zobrazeno 1 672 x |
Autor: jullie.kanska |
Sdílej na Facebooku |
||
| Detaily projektu | ||
- Cena:
4 Kreditů - kvalita:
87,5% -
Stáhni
- Přidej na srovnání
- Univerzita:Univerzita Pardubice
- Fakulta:Fakulta chemicko-technologická
- Kategorie:Přírodní vědy » Zdravotnictví, lékařství
- Předmět:Klinická biochemie
- Studijní obor:Analýza biologických materiálů
- Ročník:-
- Formát:PDF dokument (.pdf)
- Rozsah A4:13 stran
Cytochromoxidasa: Je funkčně posledním enzymem dýchacího řetězce. Tento enzym katalyzuje oxidaci cytochromu c a redukci jedné molekuly kyslíku. Přijímá tedy elektrony pocházející ze živin a předává je na molekulární kyslík. Ten redukuje pomocí 4 elektronů za vzniku 2 molekul vody, přičemž se uvolní energie pro syntézu ATP, který je využit pro další biochemické procesy. Redukce kyslíku probíhá ve 4 stupních
Klíčová slova:
Volné radikály
oxidační produkty
reaktivní formy kyslíku
radikálové reakce
Obsah:
- Funkce volných radikálů ve zdravém organismu
Nástroj oxidas a oxygenas
ROS a RNS jako účinná zbraň proti bakteriím
ROS a RNS jako signální molekuly
Volné radikály v patologických procesech
Nekróza a apoptóza
VR při hypoxii, ischemii a oxygenaci
Úloha raktivních forem kyslíku a dusíku v patogenezi zánětu
Radikály a stárnutí
Projevy oxidačního poškození závislé na věku
Hromadění konečných oxidačních produktů
Nárůst oxidačních modifikací biomolekul s věkem
Změny antioxidační ochrany závislé na věku
Volné radikály a diabetes mellitus
Reaktivní formy kyslíku v patogenezi diabetu 1. typu
Úloha radikálových reakcí v patogenezi diabetu 2. typu
Význam RONS při vzniku diabetických komplikací
Oxidační stres a kardiovaskulární onemocnění
Endotelová dysfunkce
Význam oxidu dusnatého v patofyziologii kardiovaskulárního onemocnění
Hyperhomocysteinemie a oxidační stres
Použitá literatura
Zdroje:
- BABIOR, BM. Oxygen-dependent microbial killing by phagocytes. New Engl. J. Med., 298, 1978.
- ELLIOTT, WH., ELLIOTT, DC. Biochemistry and molecular biology. Oxford, New York, Melbourne: Oxford University Press, 1997.
- ALBERTS, B., BRAY, D., LEWIS, J., et al. Molecular biology of the cell. 3rd ed. New York, London: Garland Publishing, 1994.
- SUZUKI, YJ., FORMAN, HJ., SEVANIAN, A. Oxidants as stimulators of signal transduction. Free Radic. Biol. Med., 22, 1997.
- SEN, CK. Redox signaling and the emerging therapeutic potential of thiol antioxidants. Biochem. Pharmacol., 55, 1998.
- DUSI, S., NADALINI, KA., DONINI, M., et al. Nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate oxidase assembly and activation in EBV-transformed B lymphoblastoid cell lines of normal and chronic granulomatous disease patients. J. Immunol., 161, 1998.
- BATOT, G., PACLET, MH., DOUSSIERE, J. Biochemical and immunochemical properties of B lymphocyte cytochrome b558. Biochim. Biophys. Acta, 1406, 1998.
- XIA, Y., TSAI, AL., BERKA, V., et al. Superoxide generation from endothelial nitric-oxide synthase. J. Biol. Chem., 273, 1998.
- JONESON, T., BAR-SAGI, D., A Rac1 effector site controlling mitogenesis through superoxide production. J. Biol. Chem., 273, 1998.
- SIMONIAN, NA., COYLE, JT., Oxidative stress in neurodegenerative diseases. Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol., 36, 1996.
- KANE, DJ., SARAFIAN, TA., ANTON, R., et al. Bcl-2 inhibition of neural death: decreased generation of reactive oxygen species. Sci. 262, 1993.
- STAUNTON, MJ., GAFFNEY, EF., Apoptosis: basic concept and potential significance in human cancer, Arch. Pathol. lab. Med., 122, 1998.
- SKULACHEV, VP. Cytochrome c in the apoptotic and antioxidant cascades. FEBS Lett., 423, 1998.
- GRANGER, DL., HIBBS, JB. Jr., BROADNAX, LM. Urinary nitrate excretion in relation to murine macrophage activation. J. Immunol., 146, 1991.
- HARMAN, D. Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry. J. Gerontol., 2, 1956.
- YIN, D. Biochemical basis of lipofuchsin, ceroid, and age pigment-like fluorophores. Free Radic. Biol. Med., 21, 1996
- MARZABADI, MR., SOHAL, RS., BRUNK, UT. Mechanism of lipofuscinogenesis: effect of the inhibition of lysosomal proteinase and lipases under varying concentrations of ambient oxygen in cultured rat neonatal myocardial cells. APMIS, 99, 1991.
- MONNIER, VM., CERAMI, A. Nonenzymatic browing in vivo: possible process for aging of long-lived proteins. Sci., 211, 1981.
- SZWEDA, LI., UCHIDA, K., TSAI, L., et al. Inactivation of glucose-6-phosphate dehydrogenase by 4-hydroxy-2-nonenal. Selective modification of an active-site lysine. J. Biol. Chem., 268, 1993.
- GIESEG, SP., SIMPSON, JA., CHARLTON, TS., et al. Protein-bound 3,4-dihydroxy-phenylalanine is a major reductant formed during hydroxyl radical damage to proteins. Arch. Biochem. Biophys., 32, 1993.
- MO, JQ., HOM, DG., ANDERSEN, JK. Decreases in protective enzymes correlate with increased oxidative damage in the aging mouse brain. Mech. Ageing Dev., 81, 1995.