Reaktivní formy kyslíku a dusíku (RONS) ve zdraví a nemoci

Volné radikály

oxidační produkty

reaktivní formy kyslíku

radikálové reakce

• Funkce volných radikálů ve zdravém organismu
  Nástroj oxidas a oxygenas
  ROS a RNS jako účinná zbraň proti bakteriím
  ROS a RNS jako signální molekuly
  Volné radikály v patologických procesech
  Nekróza a apoptóza
  VR při hypoxii, ischemii a oxygenaci
  Úloha raktivních forem kyslíku a dusíku v patogenezi zánětu
  Radikály a stárnutí
  Projevy oxidačního poškození závislé na věku
  Hromadění konečných oxidačních produktů
  Nárůst oxidačních modifikací biomolekul s věkem
  Změny antioxidační ochrany závislé na věku
  Volné radikály a diabetes mellitus
  Reaktivní formy kyslíku v patogenezi diabetu 1. typu
  Úloha radikálových reakcí v patogenezi diabetu 2. typu
  Význam RONS při vzniku diabetických komplikací
  Oxidační stres a kardiovaskulární onemocnění
  Endotelová dysfunkce
  Význam oxidu dusnatého v patofyziologii kardiovaskulárního onemocnění
  Hyperhomocysteinemie a oxidační stres
  Použitá literatura

• BABIOR, BM. Oxygen-dependent microbial killing by phagocytes. New Engl. J. Med., 298, 1978.
• ELLIOTT, WH., ELLIOTT, DC. Biochemistry and molecular biology. Oxford, New York, Melbourne: Oxford University Press, 1997.
• ALBERTS, B., BRAY, D., LEWIS, J., et al. Molecular biology of the cell. 3rd ed. New York, London: Garland Publishing, 1994.
• SUZUKI, YJ., FORMAN, HJ., SEVANIAN, A. Oxidants as stimulators of signal transduction. Free Radic. Biol. Med., 22, 1997.
• SEN, CK. Redox signaling and the emerging therapeutic potential of thiol antioxidants. Biochem. Pharmacol., 55, 1998.
• DUSI, S., NADALINI, KA., DONINI, M., et al. Nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate oxidase assembly and activation in EBV-transformed B lymphoblastoid cell lines of normal and chronic granulomatous disease patients. J. Immunol., 161, 1998.
• BATOT, G., PACLET, MH., DOUSSIERE, J. Biochemical and immunochemical properties of B lymphocyte cytochrome b558. Biochim. Biophys. Acta, 1406, 1998.
• XIA, Y., TSAI, AL., BERKA, V., et al. Superoxide generation from endothelial nitric-oxide synthase. J. Biol. Chem., 273, 1998.
• JONESON, T., BAR-SAGI, D., A Rac1 effector site controlling mitogenesis through superoxide production. J. Biol. Chem., 273, 1998.
• SIMONIAN, NA., COYLE, JT., Oxidative stress in neurodegenerative diseases. Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol., 36, 1996.
• KANE, DJ., SARAFIAN, TA., ANTON, R., et al. Bcl-2 inhibition of neural death: decreased generation of reactive oxygen species. Sci. 262, 1993.
• STAUNTON, MJ., GAFFNEY, EF., Apoptosis: basic concept and potential significance in human cancer, Arch. Pathol. lab. Med., 122, 1998.
• SKULACHEV, VP. Cytochrome c in the apoptotic and antioxidant cascades. FEBS Lett., 423, 1998.
• GRANGER, DL., HIBBS, JB. Jr., BROADNAX, LM. Urinary nitrate excretion in relation to murine macrophage activation. J. Immunol., 146, 1991.
• HARMAN, D. Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry. J. Gerontol., 2, 1956.
• YIN, D. Biochemical basis of lipofuchsin, ceroid, and age pigment-like fluorophores. Free Radic. Biol. Med., 21, 1996
• MARZABADI, MR., SOHAL, RS., BRUNK, UT. Mechanism of lipofuscinogenesis: effect of the inhibition of lysosomal proteinase and lipases under varying concentrations of ambient oxygen in cultured rat neonatal myocardial cells. APMIS, 99, 1991.
• MONNIER, VM., CERAMI, A. Nonenzymatic browing in vivo: possible process for aging of long-lived proteins. Sci., 211, 1981.
• SZWEDA, LI., UCHIDA, K., TSAI, L., et al. Inactivation of glucose-6-phosphate dehydrogenase by 4-hydroxy-2-nonenal. Selective modification of an active-site lysine. J. Biol. Chem., 268, 1993.
• GIESEG, SP., SIMPSON, JA., CHARLTON, TS., et al. Protein-bound 3,4-dihydroxy-phenylalanine is a major reductant formed during hydroxyl radical damage to proteins. Arch. Biochem. Biophys., 32, 1993.
• MO, JQ., HOM, DG., ANDERSEN, JK. Decreases in protective enzymes correlate with increased oxidative damage in the aging mouse brain. Mech. Ageing Dev., 81, 1995.